Les protéines de stress : notre autre système de protection cellulaire


Comme nous l’avons vu précédemment, le stress oxydant résulte d’un déséquilibre entre la production de radicaux libres et nos systèmes de défenses antioxydantes.

En temps normal, le stress oxydant est d’abord pris en charge par des systèmes enzymatiques et non enzymatiques qui vont gérer les radicaux libres1.
Mais si ces systèmes sont débordés, les radicaux libres vont attaquer les lipides, l’ADN ou les protéines, ce qui va conduire à des dysfonctionnements cellulaires et compromettre la fonction et la survie de la cellule.
Pour se protéger, la cellule dispose d’un autre système de protection : il s’agit des protéines de choc thermique ou HSP (pour Heat Shock Proteins).

Mieux comprendre l’action des protéines de stress

Les protéines de choc thermique ont d’abord été découvertes, au début des années 60, suite à leur expression par des cellules confrontées à une température élevée2 (d’où d’ailleurs leur dénomination).

Mais les recherches ultérieures ont permis de montrer que les HSP n’étaient pas uniquement exprimées en cas d’augmentation de la température mais dans toute situation pouvant compromettre la survie cellulaire. C’est pourquoi, elles ont ensuite été rebaptisées protéines de stress.

De fait, parmi les autres situations de stress déclenchant la production de HSP, on trouve :

  • Celles liées à l’environnement : radicaux libres, métaux lourds, UV…
  • Celles liées à un état physiopathologique : fièvre, inflammation, infection…
  • Celles liées à un état physiologique : exercice physique, vieillissement, facteurs de développement…

Les 3 étapes de la réponse par les protéines de stress2 :

  • La première étape dite d’altération se traduit, au niveau moléculaire, par la dégradation de protéines ayant pour conséquence la perte de leur fonction
  • Dans un second temps, la "réponse au choc thermique" proprement dite se caractérise par l’activation transcriptionnelle des gènes hsps aboutissant notamment, à la synthèse de Hsp70, détectable à ce moment dans la cellule à des taux bien plus élevés que dans des conditions normales.
  • Enfin, la phase de récupération, durant laquelle les altérations morphologiques sont corrigées, termine le processus. Les protéines retrouvent des activités enzymatiques similaires à leurs valeurs initiales. L’activation des gènes hsps est alors interrompue.


Les HSP ont été regroupées en six familles3. Bien que les protéines de stress partagent des propriétés communes, chaque famille présente des particularités concernant leur mécanisme d’action.

Si les protéines de stress sont stimulées de manière endogène par l’organisme comme précisé plus haut, elles peuvent également l’être de manière exogène, via l’action de certaines molécules végétales ou de leurs dérivés4.


La possibilité de pouvoir stimuler la production de HSP constitue une piste prometteuse pour la recherche sur la protection et la réparation cellulaires.

 

 

Dossier réalisé en collaboration avec Isabelle Guinobert, Chef de projet Recherches (PiLeJe) - Avril 2015

 

 

 

Références
1 Le Gall JY, Ardaillou R. Biologie du vieillissement. Bull Acad Natl Med. 2009 Feb ;193(2):365-402 ; discussion 402-4
2Wirth D, Christians E, Drion PV et al. Les protéines de choc thermique (heat shock proteins-Hsps). II. Hsp70 : biomarqueur et acteur du stress cellulaire. Ann Med Vet. 2003 ;147:127-144
3Wirth D, GustinP., Drion P.V. et al. Les protéines de choc thermique (heat shock proteins). I : Classification, structure, fonctions et implications dans les processus pathologiques. Ann Med Vet. 2002 ;146:201-216.
4Padmalayam I. The heat shock response : its role in pathogenesis of type 2 diabetes and its complications, and implications for therapeutic intervention. Discov Med. 2014 Jul-Aug ;18(97):29-39.

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